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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
糖份子身体的很矛盾性和非常多N-glycoproteins低表现横向促使对N-glycosylation构造的分析方式方法的描绘较为难点。在的检测低丰度的N糖基化遮掩血清或肽段时,中仅掺入更多未遮掩的血清肽断,这很特别容易将低丰度的糖基化遮掩血清肽段的数字信号遮掩。凝素亲和法是现阶段糖血清质组学中广泛应用最广泛泛的破乳含有方式方法。凝集素(lectin)也是类糖进行起来血清质,能专业设别某种专项 构造的单糖或聚糖中既定的糖基队列而与之进行起来,两者与糖链可逆转非共价进行起来,糖血清或糖肽被凝集素驯服往后,一般性用既定的单糖进行竟争进行起来凝集素将糖血清或糖肽过柱之后。 血清质做出酶解后做出凝集素(lectin)生物富集N-糖基化肽段,后来用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中肿瘤切除连接方式在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该工作使得Asn氧大分子结构量加大2.9890Da。结果用高导致精度LC-MS质谱仪测试脱糖后的肽段,能够 检索系统资料库,选定脱糖后氧大分子结构量与此概念氧大分子结构量的变化规律、糖基化呈现肽段的编码序列,以此选定该血清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点选定最后,再做出label-free的作用对其做出参考值概述。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
涉及物料
蛋白鉴定,蛋白质组,多肽组学,靶向蛋白质,修饰蛋白质组,代谢组,非靶代谢,靶向代谢,医学全靶代谢,植物广靶代谢,测序,转录组,基因组,微生物组,ncRNA,IP-seq,生信分析
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